ИСПОЛЬЗОВАНИЕ КОЛЛАГЕНА В КАЧЕСТВЕ БИОПОЛИМЕРНОЙ МАТРИЦЫ ПРИ ПОЛУЧЕНИИ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ БЕЛКОВЫХ ДОБАВОК - Студенческий научный форум

VII Международная студенческая научная конференция Студенческий научный форум - 2015

ИСПОЛЬЗОВАНИЕ КОЛЛАГЕНА В КАЧЕСТВЕ БИОПОЛИМЕРНОЙ МАТРИЦЫ ПРИ ПОЛУЧЕНИИ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ БЕЛКОВЫХ ДОБАВОК

Галочкина Н.А. 1, Макаркина Е.Н. 1, Булавский А.А. 1, Барыкин Р.А. 1, Шестакова Н.С. 1
1Воронежский государственный аграрный университет имени императора Петра I
 Комментарии
Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке "Файлы работы" в формате PDF
Технологии обогащения продуктов животного обогащения селеном нуждаются в совершенствовании [1]. При этом необходимо обоснование условий получения функциональных биомодифицированных коллагеновых субстанций [2], разработка современных подходов к проектированию белковых добавок с заданным составом и свойствами, включая молекулярное и компьютерное моделирование [3, 4], разработку подходов к формализованному описанию тепломассообменных процессов при выделении коллагенов из тканей [5].

Способ получения белковой добавки для обогащения селеном пищевых продуктов предусматривает выделение белка из соединительных тканей, получение гидролизата белка, модификацию его препаратом селена. В качестве соединительной ткани используют жилки, сухожилия, фасции, из которых в качестве белка выделяют коллаген путем пероксидно-щелочного гидролиза соединительных тканей, гидролизат коллагена получают выдержкой в течение 2,5-3,0 ч при 36-38 оС с препаратом коллагеназа пищевая в количестве 0,02 % к массе коллагена, а модификацию коллагена селеном осуществляют путем выдержки с 4,4-ди[3(5-метилпиразолил] (ДМДПС) из расчета 100 мкг селена на 1 г коллагена при рН 9 в течение 2-4 ч при 18-24 оС.

Использование жилок и сухожилий позволяет увеличить массовый выход источника белка (9,7-12,4 %) для получения добавки при жиловке говядины по сравнению с выйной связкой крупного рогатого скота (КРС) (0,8 %). Организация коллагеновых структур в составе сухожилий, связок, фасций характерна как параллельным расположением волокон и пучков, так и их переплетением под различным углом с развитым межклеточным матриксом [6, 7]. При этом массовая доля водо- , соле- и щелочерастворимой белковых фракций в отходах жиловки говядины составляет соответственно 5,6; 7,4; 20% , в том числе 19,9 % коллагена. Специфическая пространственная организация молекул коллагена с образованием трехжильной левозакрученной альфа-спирали обусловлена специфическим аминокислотным составом этого белка с большим количеством реакционно способных групп. Однако наличие внутри- и межмолекулярных поперечных связей ограничивают сорбционную ёмкость коллагена в структуре соединительных тканей.

Для повышения сорбционной емкости коллагена его выделяют из соединительных тканей, для чего проводят их пероксидно-щелочной гидролиз, а затем получают гидролизат коллагена выдержкой его с ферментным препаратом «коллагеназа пищевая» при условиях, оптимальных для действия этого препарата (температура 36-38 0С, естественный рН среды для соединительных тканей КРС. Для пероксидно-щелочного гидролиза соединительных тканей применяют пероксидно-щелочную композицию, состоящую из раствора гидроксида натрия с массовой долей 10 % и раствора пероксида водорода 3 % в соотношении 10:1. Механизм действия гидроксида натрия заключается в нарушении и ослаблении некоторых водородных мостиков, частичном разрыве белково-углеводных мембран, окружающих пучки коллагеновых фибрилл. При обработке соединительных тканей в растворе, содержащем гидроксид натрия и пероксид водорода, в результате взаимодействия этих двух компонентов происходит экзотермическая реакция, которая интенсифицирует процесс разрыва водородных связей, что приводит к разрыхлению структуры ткани и деструкции балластных веществ (водо- и солерастворимые белковые и липидные фракции).

Литература

1. Совершенствование технологий обогащения селеном продуктов животного происхождения/ П.А. Паршин, И.А. Глотова, В.В. Прянишников, Н.А. Галочкина// Мсяная индустрия. – 2012. - № 10. – С. 35-38.

2. Глотова И.А. Обоснование условий получения функциональных биомодифицированных коллагеновых субстанций/ И.А. Глотова, Н.А. Галочкина// Вестник биотехнологии и физико-химической биологии имени Ю.А. Овчинникова. – 2014. – Т.10. - № 1. – С. 12-19.

3. Галочкина Н.А. Молекулярное моделирование как инструмент в разработке селенсодержащих пищевых добавок на белковых носителях/ Н.А. Галочкина, И.А. глотова, Е.Н. Макаркина// Математическое и компьютерное моделировнаие в биологии и химии. Перспективы развития: Труды Международной научной конференции. – Казань, 2012. – с. 44-45.

4. Квантово-механическое моделирование в разработке новых пищевых добавок с биопротекторными свойствами/ Н.А. Галочкина, И.А. Глотова, Е.Н. Макаркина, И.А. глотова, И.В. Вторушина// Современные проблемы науки и образования. – 2012. - № 1.

5. Получение функциональных дисперсных систем на основе коллагеновых белков: формализованный подход к описанию тепломассообменных процессов/ И.А. Глотова, В.И. Ряжских, Н.А. Галочкина, Е.Н. Макаркина, М.Н. Галочкин// Фундаментальные исследования. – 2012. - № 11-2. – С. 383-388.

6. Антипова Л.В. Получение коллагеновых субстанций на основе ферментативной обработки вторичного сырья мясной промышленности/ Л.В. Антипова, И.А. Глотова// Известия вузов. Пищевая технология. – 2000. – Т 5-6. – С. 17-21/

7. Антипова Л.В. Получение и свойства коллагеновых субстанций из животных тканей/ Л.В. Антипова, И.А. Глотова// Биотехнология. – 1999. - № 5. – С. 47.

Просмотров работы: 796